tropomiozină este una dintre cele trei proteine care fac parte din filamentele subțiri din miofibrilele celulelor musculare ale mușchilor scheletici scheletici ai vertebratelor și ai celulelor musculare ale unor nevertebrate.
Este în principal asociat cu filamente de actină din miofibrilele musculare, dar există rapoarte care indică faptul că, deși într-o măsură mai mică, poate fi asociat și cu filamente de actină din citoscheletul celulelor non-musculare..
A fost izolat și cristalizat pentru prima dată între 1946 și 1948, folosind protocoale similare cu cele folosite cu ani înainte pentru a obține actină și miozină, cele două proteine cele mai abundente din miofilamente..
În celulele musculare scheletice, tropomiozina constituie, împreună cu troponina, un duo proteic reglator care acționează ca un „senzor” de calciu, deoarece asocierea sa inhibitoare cu fibrele de actină este inversată după legarea cu ioni de calciu care intră în celulă ca răspuns la stimuli nervoși contracție.
Indice articol
În celulele vertebratelor, tropomiozina se găsește invariabil ca parte a filamentelor subțiri din miofibrilele musculare, atât în mușchiul scheletic, cât și în mușchiul neted, unde exercită funcții de reglare..
Oamenii de știință au descris tropomiozina ca o proteină asimetrică, destul de stabilă împotriva căldurii (termostabilă), a cărei polimerizare pare să depindă de concentrația ionică a mediului în care se găsește..
Aparține unei familii numeroase și complexe de proteine fibroase și elicoidale, care sunt larg distribuite între eucariote. La vertebrate, tropomiozinele sunt clasificate în două grupuri mari:
- Cele cu greutate moleculară mare (între 284-281 aminoacizi).
- Cele cu greutate moleculară mică (între 245-251 aminoacizi).
Toate izoformele, atunci când sunt examinate separat, au un număr de reziduuri de aminoacizi care este un multiplu de 40. Există ipoteze că fiecare dintre aceste „grupuri” de aminoacizi interacționează cu un monomer G-actină atunci când ambele proteine formează un complex. firele subțiri.
Mamiferele conțin cel puțin 20 de izoforme diferite de tropomiozină, codificate de patru gene care sunt exprimate prin promotori alternativi și ale căror produse (ARNm) sunt procesate prin splicing alternativ (Împletirea).
Unele dintre aceste izoforme au expresie diferențială. Multe sunt specifice țesuturilor și etapelor, deoarece unele se găsesc în țesuturile musculare specifice și poate fi cazul în care acestea sunt exprimate doar la un moment specific al dezvoltării.
Tropomiozina este o proteină dimerică, compusă din două spirale alfa polipeptidice înfășurate, cu mai mult sau mai puțin 284 de resturi de aminoacizi fiecare, cu o greutate moleculară apropiată de 70 kDa și o lungime mai mare de 400 nm.
Deoarece pot exista mai multe izoforme, structura lor poate fi compusă din două molecule identice sau două molecule diferite, formând astfel o proteină homodimerică sau respectiv heterodimerică. Acestea diferă prin „puterea” cu care se leagă de filamentele de actină..
Moleculele de tropomiozină, de asemenea, de formă filamentoasă, sunt localizate în regiunile „groove” care există între lanțurile polimerice G-actină care alcătuiesc firele de actină F ale filamentelor fine. Unii autori descriu asocierea lor ca o „complementaritate de formă” între ambele proteine..
Secvența acestei proteine este concepută ca un „șir” de heptapeptide repetate (7 aminoacizi), ale căror caracteristici și proprietăți individuale promovează ambalarea stabilă a celor două spirale care alcătuiesc structura sa și între care se formează situsurile de legare. actin.
Uniunea dintre fibrele tropomiozinei și actinei are loc în principal prin interacțiuni electrostatice.
Capătul N-terminal al tropomiozinelor este foarte conservat printre diferitele izoforme musculare. Atât de mult, încât opt din primele nouă reziduuri sunt identice de la om la Drosophila (musca fructului) și 18 din primele 20 de reziduuri N-terminale sunt conservate la toate vertebratele.
Tropomiozina și troponina, așa cum s-a discutat mai sus, constituie duoul reglator al contracției musculare a fibrelor scheletice și cardiace la vertebrate și unele nevertebrate..
Troponina este un complex proteic format din trei subunități, una care răspunde și se leagă de calciu, alta care se leagă de tropomiozină și alta care se leagă de filamentele de F-actină.
Fiecare moleculă de tropomiozină este asociată cu un complex de troponină care reglează mișcările primei.
Când mușchiul este relaxat, tropomiozina se află într-o topologie specială care blochează locurile de legare a miozinei pe actină, prevenind contracția..
Când fibrele musculare primesc stimulul adecvat, concentrația intracelulară de calciu crește, provocând o schimbare conformațională a troponinei asociată cu tropomiozina.
Schimbarea conformațională a troponinei induce, de asemenea, o schimbare conformațională a tropomiozinei, care are ca rezultat „eliberarea” siturilor de legare act-miozină și permite contracția miofibrilelor..
În celulele non-musculare unde se găsește, tropomiozina îndeplinește aparent funcții structurale sau în reglarea morfologiei și mobilității celulare..
Tropomiozina a fost identificată ca una dintre cele mai abundente proteine musculare alergenice în cazurile de reacții alergice cauzate de alimentele de origine animală..
Este prezent în celulele musculare și non-musculare, atât vertebrate, cât și nevertebrate. Diverse studii relevă faptul că reacțiile alergice cauzate de crustacee precum creveții, crabii și homarii sunt produsul „detectării” epitopilor lor prin intermediul imunoglobulinelor din serul pacienților alergici hipersensibili..
Se crede că această proteină se comportă ca un alergen cu reactivitate încrucișată, deoarece pacienții alergici la creveți, de exemplu, sunt alergici și la alți crustacei și moluște care au o proteină cu caracteristici similare..
Nimeni nu a comentat acest articol încă.