Caracteristicile lipazei, structura, tipurile, funcțiile

2934
Charles McCarthy

lipaze constituie o familie numeroasă de enzime capabile să catalizeze hidroliza legăturilor esterice prezente în substraturi precum trigliceridele, fosfolipidele, esterii colesterolului și unele vitamine.

Sunt prezenți în practic toate regatele vieții, atât în ​​microorganisme precum bacteriile și drojdiile, cât și în plante și animale; în fiecare tip de organism aceste enzime au proprietăți și caracteristici speciale care le diferențiază unele de altele.

Reprezentarea grafică a structurii moleculare a unei lipaze (Sursa: Jawahar Swaminathan și personalul MSD de la Institutul European de Bioinformatică [Domeniul public] prin Wikimedia Commons)

În funcție de tipul de clasificare, se poate face o distincție între lipazele „adevărate”, cunoscute și sub denumirea de triacilglicerol lipaze, și alte enzime cu activitate lipolitică similară, cum ar fi fosfolipazele, sterol esterazele și retinil-palmitatul esterazele..

Primul raport publicat al secvenței unei enzime lipazice a fost cel al lui De Caro și colab. În 1981, care a studiat triacilglicerol lipaza pancreatică de la porcine. Studiile ulterioare au demonstrat existența multor alte lipaze sistemice în organismele vii..

Cele mai importante lipaze la animale sunt lipazele digestive produse de pancreas și ficat, care participă la metabolismul grăsimilor consumate în mod regulat în dietă și, prin urmare, au implicații fiziologice importante din diferite puncte de vedere..

În prezent, aceste enzime nu sunt studiate numai în scopuri clinice și / sau metabolice, ci sunt produse și în scopuri industriale în scopuri comerciale pentru prelucrarea alimentelor și a altor produse și pot fi obținute din cultivarea microorganismelor speciale..

Indice articol

  • 1 Caracteristici
    • 1.1 Mecanismul catalitic
    • 1.2 Specificitatea substratului
  • 2 Structura
    • 2.1 Lipaza pancreatică umană
  • 3 Funcții
    • 3.1 Funcții industriale
  • 4 Referințe

 Caracteristici

Lipazele sunt proteine ​​solubile în apă și catalizează reacțiile hidrolitice pe substraturi insolubile. Acestea se găsesc în natură într-un echilibru între formele lor active și inactive, iar activarea sau inactivarea depinde de diferiți factori celulari interni..

Aparțin superfamiliei enzimelor hidrolaze cu pliuri α / β, unde sunt clasificate, de asemenea, esterazele, tioesterazele, unele proteaze și peroxidaze, dehalogenazele și alte hidrolaze intracelulare..

Lipazele sunt codificate de gene care aparțin unei familii care include gene care codifică lipaza pancreatică, lipaza ficatului, lipoprotein lipaza, lipaza endotelială și fosfatidilserina fosfolipaza A1..

Mecanism catalitic

Unii autori propun că forma de cataliză pe care o au aceste enzime este analogă cu cea a serin proteazei, care este legată de prezența a trei reziduuri speciale de aminoacizi în situsul activ..

Mecanismul de hidroliză implică formarea unui complex enzimă-substrat (lipază: trigliceridă), ulterior formarea unui intermediar hemiacetal și apoi eliberarea unui diacilglicerid și a unui acid gras..

Ultima etapă a hidrolizei, eliberarea acidului gras din situl activ, are loc printr-un model cunoscut sub numele de modelul „catapultă”, care implică faptul că, după decolteu sau defalcarea legăturii ester, acidul gras este rapid evacuat din site.catalitic.

Specificitatea substratului

Lipazele pot fi specifice și diferențiază substraturi precum trigliceride, diacilgliceride, monogliceride și fosfolipide. Unele sunt specifice în ceea ce privește acizii grași, adică în ceea ce privește lungimea lor, gradul lor de saturație etc..

De asemenea, pot fi selectivi în ceea ce privește regiunea în care catalizează hidroliza, ceea ce înseamnă că pot avea specificitate pozițională în raport cu locul la care moleculele de acizi grași se leagă de coloana vertebrală a glicerolului (la oricare dintre cei trei carboni)..

Structura

La fel ca ceilalți membri ai familiei de enzime căreia îi aparțin, lipazele sunt caracterizate printr-o topologie compusă din α-elice și β-foi pliate. Situl catalitic al acestor enzime este în general compus dintr-o triada de aminoacizi: serină, acid aspartic sau glutamic și histidină..

Majoritatea lipazelor sunt glicoproteine ​​care, în funcție de mărimea porțiunii de carbohidrați, au între 50 și 70 kDa în greutate moleculară..

Lipaza pancreatică umană

Are 449 reziduuri de aminoacizi și două domenii separate: unul N-terminal, unde se găsesc situsul catalitic și pliul caracteristic al hidrolazelor (α / β) și un alt C-terminal, de dimensiuni mai mici și considerat „auxiliar”, cu o structură numită „β-sandwich”.

Greutatea sa moleculară este cuprinsă între 45 și 53 kDa, iar activitatea sa catalitică este mai mare la temperaturi apropiate de 37 ° C și la pH între 6 și 10.

Caracteristici

În funcție de organul în care se găsesc la mamifere, de exemplu, lipazele exercită funcții fiziologice oarecum diferite.

După cum sa menționat, există lipaze specifice în pancreas, ficat, ovare și glandele suprarenale (în rinichi) și în țesuturile endoteliale..

Lipazele hepatice sunt responsabile de metabolismul particulelor de lipoproteine, care sunt complexe formate din lipide și proteine ​​care funcționează în principal în transportul trigliceridelor și colesterolului între organe și țesuturi..

Mai exact, lipazele participă la hidroliza sau eliberarea acizilor grași din moleculele de trigliceride conținute în lipoproteine. Acest lucru este necesar pentru a extrage energia din aceste molecule sau pentru a le recicla, folosindu-le ca precursori în sinteza altor compuși..

Lipazele endoteliale sunt prezente în ficat, plămâni, tiroidă și organe de reproducere, iar expresia genelor lor este reglementată de diferite citokine. Aceste enzime sunt, de asemenea, implicate în metabolismul lipoproteinelor..

Funcții industriale

În industria producției de alimente lactate, utilizarea lipazelor este obișnuită pentru hidrolizarea grăsimilor prezente în lapte, ceea ce are efecte directe asupra „măririi” aromelor din brânzeturi, creme și alte produse lactate..

Ele sunt, de asemenea, utilizate la fabricarea altor produse alimentare, în special în timpul fermentării, pentru a îmbunătăți gustul și „digestibilitatea” unor alimente preparate industrial..

Departe de industria alimentară, utilizarea lipazelor de origine microbiană este populară în formularea detergenților și a substanțelor de curățare generale, care reduc efectele nocive asupra mediului cauzate de încărcătura chimică enormă prezentă în produsele de curățare convenționale..

Referințe

  1. Lowe, M. E. (2002). Lipazele trigliceridice ale pancreasului. Journal of Lipid Research, 43, 2007-2016.
  2. Mead, J. R., Irvine, S. A. și Ramji, D. P. (2002). Lipoprotein lipaza: structură, funcție, reglare și rol în boală. J. Mol. Med., 80, 753-769.
  3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R. și Collet, X. (2002). Lipaza hepatică: relație structură / funcție, sinteză și reglare. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
  4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H., ... Nong, Z. (2004). Lipaza hepatică, metabolizarea lipoproteinelor și aterogeneza. Arterioscleroza, tromboza și biologia vasculară, 24, 1750-1754.
  5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, S. N., Zhao, X., Simpson, B. K., Kurtovic, I., ... Zhao, X. I. N. (2012). Lipaze de la mamifere și pești. Recenzii în știința pescuitului, 29, 37-41.

Nimeni nu a comentat acest articol încă.