Miofibrile caracteristice, structura, compoziția, funcțiile

miofibrile Sunt unitățile structurale ale celulelor musculare, cunoscute și sub numele de fibre musculare. Sunt foarte abundente, sunt aranjate în paralel și sunt înglobate de citosolul acestor celule.

Celulele sau fibrele musculare striate sunt celule foarte lungi, având o lungime de până la 15 cm și un diametru de la 10 la 100 μm. Membrana sa plasmatică este cunoscută sub numele de sarcolemă și citosolul său ca sarcoplasmă..

În cadrul acestor celule se găsesc, pe lângă miofibrile, mai mulți nuclei și mitocondrii care sunt cunoscuți sub numele de sarcozomi, precum și un reticul endoplasmatic proeminent cunoscut sub numele de reticul sarcoplasmatic.

Miofibrilele sunt recunoscute ca „elemente contractile” ale mușchilor la animalele vertebrate. Acestea sunt compuse din mai multe tipuri de proteine ​​care le conferă caracteristicile elastice și retractabile. În plus, acestea ocupă o parte importantă a sarcoplasmei fibrelor musculare.

Indice articol

• 1 Diferențele dintre fibrele musculare
• 2 Caracteristici generale
  • 2.1 Formarea miofibrilelor sau „miofibrilogeneza”
• 3 Structura și compoziția
  • 3.1 - Miofilamente subțiri
  • 3.2 - Miofilamente groase
  • 3.3 - Proteine ​​asociate
• 4 Funcții
• 5 Referințe

Diferențele dintre fibrele musculare

Există două tipuri de fibre musculare: fibre striate și netede, fiecare cu o distribuție anatomică și o funcție specifică. Miofibrilele sunt deosebit de importante și evidente în fibrele musculare striate care alcătuiesc mușchiul scheletic..

Fibrele striate prezintă un model repetitiv de benzi transversale atunci când sunt observate la microscop și sunt asociate cu mușchii scheletici și o parte a mușchilor cardiaci..

Fibrele netede, pe de altă parte, nu prezintă același model la microscop și se găsesc în mușchii caracteristici ai vasculaturii și ai sistemului digestiv (și în toate viscerele).

Caracteristici generale

Miofibrilele sunt alcătuite din două tipuri de filamente contractile (cunoscute și sub numele de miofilamente), care la rândul lor sunt alcătuite din proteinele filamentoase miozină și actină, care vor fi descrise mai târziu..

Diferiti cercetatori au stabilit ca timpul de injumatatire al proteinelor contractile ale miofibrilelor variaza de la 5 zile la 2 saptamani, astfel incat muschiul este un tesut extrem de dinamic, nu numai din punct de vedere contractil, ci si din sinteza si reinnoirea punct de vedere.elementelor sale structurale.

Unitatea funcțională a fiecărei miofibrile din celulele sau fibrele musculare se numește sarcomer și este delimitată de o regiune cunoscută sub numele de „banda sau linia Z”, de unde miofilamentele de actină în ordine paralelă.

Deoarece miofibrilele ocupă o parte substanțială a sarcoplasmei, aceste structuri fibroase restricționează localizarea nucleelor ​​celulelor cărora le aparțin spre periferia celulelor, aproape de sarcolemă..

Unele patologii umane sunt legate de deplasarea nucleelor ​​în fasciculele miofibrilare și acestea sunt cunoscute sub numele de miopatii centro-nucleare.

Formarea miofibrilelor sau „miofibrilogeneză”

Primele miofibrile sunt asamblate în timpul dezvoltării mușchilor scheletici embrionari.

Proteinele care alcătuiesc sarcomerele (unitățile funcționale ale miofibrilelor) sunt aliniate inițial de capetele și laturile „premiofibrilelor” care sunt compuse din filamente de actină și porțiuni mici de miozină II non-musculară și α-actină specifică a mușchilor.

Pe măsură ce acest lucru se întâmplă, genele care codifică izoformele cardiace și scheletice ale α-actinei sunt exprimate în diferite proporții în fibrele musculare. Mai întâi cantitatea de izoformă cardiacă care este exprimată este mai mare și apoi aceasta se schimbă către schelet.

După formarea premiofibrilelor, miofibrilele născute se adună în spatele zonei de formare premiofibrilă și în acestea este detectată forma miozinei musculare II..

În acest moment, filamentele de miozină se aliniază și se complexează cu alte proteine ​​specifice de legare a miozinei, care apare și cu filamentele de actină..

Structura și compoziția

După cum sa discutat acum un moment, miofibrilele sunt compuse din miofilamente de proteine ​​contractile: actină și miozină, care sunt, de asemenea, cunoscute sub numele de miofilamente subțiri și groase. Acestea sunt vizibile la microscopul cu lumină.

- Miofilamente subțiri

Filamentele subțiri ale miofibrilelor sunt alcătuite din proteina actină în forma sa filamentoasă (actina F), care este un polimer de forma globulară (actina G), care are o dimensiune mai mică.

Catenele filamentoase ale G-actinei (F-actina) formează o catenă dublă care se înfășoară într-o spirală. Fiecare dintre acești monomeri cântărește mai mult sau mai puțin 40 kDa și este capabil să lege miozina la anumite situri..

Aceste filamente au un diametru de aproximativ 7 nm și se extind între două zone cunoscute sub numele de banda I și banda A. În banda A, aceste filamente sunt situate în jurul filamentelor groase formând un aranjament hexagonal secundar..

Mai exact, fiecare filament subțire este separat simetric de trei filamente groase și fiecare filament gros este înconjurat de șase filamente subțiri.

Filamentele subțiri și groase interacționează între ele prin „punți încrucișate” care ies din filamentele groase și apar în structura miofibrilă la intervale regulate de distanțe apropiate de 14 nm..

Filamentele de actină și alte proteine ​​asociate se extind dincolo de „marginile” liniilor Z și se suprapun filamentelor de miozină spre centrul fiecărui sarcomer..

- Miofilamente groase

Filamentele groase sunt polimeri ai proteinei miozină II (510 kDa fiecare) și sunt delimitați de regiuni cunoscute sub numele de "benzi A".

Miofilamentele cu miozină au o lungime de aproximativ 16 nm și sunt dispuse în aranjamente hexagonale (dacă se observă o secțiune transversală a unei miofibrile).

Fiecare filament de miozină II este alcătuit din multe molecule de miozină ambalate, fiecare constând din două lanțuri polipeptidice care au o regiune în formă de club sau „cap” și care sunt aranjate în „fascicule” pentru a forma filamentele..

Ambele fascicule sunt ținute peste capetele lor în centrul fiecărui sarcomer, astfel încât „capetele” fiecărei miozine să fie direcționate către linia Z, unde sunt atașate filamentele subțiri..

Capetele de miozină îndeplinesc funcții foarte importante, deoarece au site-uri de legare pentru moleculele de ATP și, în plus, în timpul contracției musculare, sunt capabile să formeze punți încrucișate pentru a interacționa cu filamentele subțiri de actină..

- Proteine ​​asociate

Filamentele de actină sunt „ancorate” sau „fixate” de membrana plasmatică a fibrelor musculare (sarcolemă) datorită interacțiunii lor cu o altă proteină cunoscută sub numele de distrofină.

În plus, există două proteine ​​importante care leagă actina, cunoscute sub numele de troponină și tropomiozină, care, împreună cu filamentele de actină, formează un complex proteic. Ambele proteine ​​sunt esențiale pentru reglarea interacțiunilor care au loc între filamentele subțiri și groase..

Tropomiozina este, de asemenea, o moleculă filamentoasă bicatenară care se asociază cu helici de actină specific în regiunea canelurilor dintre cele două catene. Troponina este un complex de proteine ​​globulare tripartite care este dispus în intervale pe filamentele de actină.

Acest ultim complex funcționează ca un „comutator” dependent de calciu care reglează procesele de contracție a fibrelor musculare, motiv pentru care este de o importanță extremă..

În mușchiul striat al animalelor vertebrate, în plus, există alte două proteine ​​care interacționează cu filamentele groase și subțiri, cunoscute sub numele de titină și respectiv nebulină..

Nebulina are funcții importante în reglarea lungimii filamentelor de actină, în timp ce titina participă la susținerea și ancorarea filamentelor de miozină într-o regiune a sarcomerului cunoscută sub numele de linia M..

Alte proteine

Există alte proteine ​​care sunt asociate cu miofilamentele groase care sunt cunoscute sub numele de proteina C care leagă mioza și miomesina, care sunt responsabile de fixarea filamentelor de miozină în linia M.

Caracteristici

Miofibrilele au implicații elementare pentru capacitatea de mișcare a animalelor vertebrate.

Deoarece sunt constituite din complexele proteice fibroase și contractile ale aparatului muscular, acestea sunt esențiale pentru a executa răspunsurile la stimulii nervoși care duc la mișcare și deplasare (în mușchii scheletici striați).

Proprietățile dinamice incontestabile ale mușchilor scheletici, care cuprind mai mult de 40% din greutatea corporală, sunt conferite de miofibrilele care, în același timp, posedă între 50 și 70% din proteinele din corpul uman..

Miofibrilele, ca parte a acestor mușchi, participă la toate funcțiile sale:

- Mecanic: pentru a converti energia chimică în energie mecanică pentru a genera forță, a menține postura, a produce mișcări etc..

- Metabolic: deoarece mușchiul participă la metabolismul energiei bazale și servește ca loc de stocare a substanțelor fundamentale, cum ar fi aminoacizii și carbohidrații; De asemenea, contribuie la producerea de căldură și la consumul de energie și oxigen utilizat în timpul activităților fizice sau al exercițiilor sportive.

Deoarece miofibrilele sunt compuse în principal din proteine, ele reprezintă un loc de stocare și eliberare a aminoacizilor care contribuie la menținerea nivelului de glucoză din sânge în timpul postului sau al foamei..

De asemenea, eliberarea aminoacizilor din aceste structuri musculare este importantă din punctul de vedere al nevoilor biosintetice ale altor țesuturi precum pielea, creierul, inima și alte organe..

Referințe

1. Despopoulos, A. și Silbernagl, S. (2003). Atlasul culorilor de fiziologie (Ed. A 5-a). New York: Thieme.
2. Friedman, A. L. și Goldman, Y. E. (1996). Caracterizarea mecanică a miofibrilelor mușchilor scheletici. Jurnal biofizic, 71(5), 2774-2785.
3. Frontera, W. R. și Ochala, J. (2014). Mușchiul scheletic: o scurtă revizuire a structurii și funcției. Calcif Tissue Int, Patru cinci(2), 183-195.
4. Goldspink, G. (1970). Proliferarea miofibrilelor în timpul creșterii fibrelor musculare. J. Cell Sct., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. și Weil, P. (2009). Biochimia ilustrată a lui Harper (Ed. 28). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, J. N. și Baylies, M. K. (2017). Miofibrilele pun strângerea pe nuclee. Nature Cell Biology, 19(10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., ... Pruyne, D. (2016). Asamblarea și întreținerea miofibrilelor în mușchiul striat. În Manual de farmacologie experimentală (pag. 37). New York, SUA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, J. W., Wang, J., Fan, Y., White, J. și Sanger, J. M. (2010). Asamblarea și dinamica miofibrilelor. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A. și Bremel, R. (1975). Pregătirea și proprietățile netedelor vertebrate - miofibrilele musculare și actomiozina. Jurnalul European de Biochimie, 55(1), 49-60.
10. Villee, C., Walker, W., și Smith, F. (1963). Zoologie generală (Ed. A 2-a). Londra: W. B. Saunders Company.