peroxidaze Ele sunt, în cea mai mare parte, hemoproteine cu activitate enzimatică care catalizează oxidarea unei mari varietăți de substraturi organice și anorganice folosind peroxid de hidrogen sau alte substanțe înrudite..
În sensul său cel mai larg, termenul „peroxidază” include enzime cum ar fi NAD- și NADP-peroxidaze, acizi grași-peroxidaze, citocrom-peroxidaze, glutation-peroxidaze și multe alte enzime nespecifice..
Cu toate acestea, este mai frecvent utilizat pentru a se referi la enzime nespecifice din diferite surse care au activitate oxidoreductază și care utilizează peroxid de hidrogen și alte substraturi pentru a cataliza reacțiile lor de reducere a oxidării..
Heme peroxidazele sunt extrem de comune în natură. Se găsește la animale, plante superioare, drojdii, ciuperci și bacterii.
La mamifere, acestea sunt produse de celulele albe din sânge, uterul, splina și ficatul, glandele salivare, pereții stomacului, plămânii, glandele tiroide și alte țesuturi..
La plante, speciile de plante cele mai bogate în peroxidaze sunt hreanul și smochinii. Peroxidaza purificată din hrean a fost studiată pe larg și utilizată în diverse scopuri în biologia experimentală și biochimie..
În celulele eucariote, aceste enzime importante se găsesc de obicei în organele specializate cunoscute sub numele de „peroxizomi”, care sunt înconjurate de o singură membrană și sunt implicate în numeroase procese metabolice celulare..
Indice articol
În ciuda micii omologii care există între diferitele clase de peroxidaze, s-a stabilit că structura lor secundară și modul în care este organizată este destul de conservat printre diferitele specii..
Există câteva excepții, dar majoritatea peroxidazelor sunt glicoproteine și se crede că carbohidrații contribuie la stabilitatea lor la temperaturi ridicate..
Aceste proteine au greutăți moleculare cuprinse între 35 și 150 kDa, ceea ce este echivalent cu aproximativ 250 și 730 de resturi de aminoacizi..
Cu excepția mieloperoxidazei, toate moleculele de acest tip conțin în structura lor un grup hem care, în starea de repaus, are un atom de fier în starea de oxidare Fe + 3. Plantele posedă un grup protetic cunoscut sub numele de feroporfirină XI.
Peroxidazele au două domenii structurale care „înconjoară” grupul hem și fiecare dintre aceste domenii este produsul expresiei unei gene care a suferit un eveniment de duplicare. Aceste structuri sunt compuse din mai mult de 10 helice alfa legate de bucle și rotiri polipeptidice..
Plierea corectă a moleculei pare să depindă de prezența resturilor de glicină și prolină conservate, precum și de un reziduu de acid aspartic și un reziduu de arginină care formează o punte de sare între ele care leagă ambele domenii structurale..
Funcția principală a enzimelor peroxidazei este îndepărtarea peroxidului de hidrogen din mediul celular, care poate fi produsă prin diferite mecanisme și care ar putea reprezenta amenințări serioase la adresa stabilității intracelulare..
Cu toate acestea, în acest proces de îndepărtare a acestei specii reactive de oxigen (în care oxigenul are o stare de oxidare intermediară), peroxidazele utilizează capacitatea de oxidare a acestei substanțe pentru a îndeplini alte funcții importante pentru metabolism..
La plante, aceste proteine reprezintă o parte importantă a proceselor de lignificare și a mecanismelor de apărare în țesuturile infectate cu agenți patogeni sau care au suferit leziuni fizice..
În context științific, au apărut noi aplicații pentru peroxidaze și acestea includ tratarea apelor uzate care conțin compuși fenolici, sinteza compușilor aromatici și îndepărtarea peroxidului din alimente sau deșeuri..
În termeni analitici și diagnostici, peroxidaza de hrean este probabil cea mai utilizată enzimă pentru prepararea anticorpilor conjugați care sunt utilizați pentru testele de absorbție imunologică, cum ar fi ELISA. "Test legat de imuno absorbția enzimelor") și, de asemenea, pentru determinarea diferitelor tipuri de compuși.
Procesul catalitic al peroxidazelor are loc prin etape secvențiale care încep cu interacțiunea dintre situsul activ al enzimei și peroxidul de hidrogen, care oxidează atomul de fier din grupul hem și generează un compus intermediar instabil cunoscut sub numele de compusul I (CoI).
Proteina oxidată (CoI) are, apoi, o grupă hem cu un atom de fier care a trecut de la starea de oxidare III la starea IV și pentru acest proces peroxidul de hidrogen a fost redus la apă.
Compusul I este capabil să oxideze un substrat donator de electroni, formând un radical de substrat și devenind o nouă specie chimică cunoscută sub numele de compusul II (CoII), care este ulterior redus de o a doua moleculă de substrat, regenerând fierul în starea III și producând un alt radical.
Peroxidazele sunt grupate în trei clase, în funcție de organismul în care se găsesc:
- Clasa I: peroxidaze procariote intracelulare.
- Clasa II: peroxidaze fungice extracelulare.
- Clasa III: peroxidaze vegetale secretate.
Spre deosebire de proteinele din clasa I, cele din clasele II și III au punți disulfură construite între reziduurile de cisteină din structurile lor, ceea ce le conferă o rigiditate considerabil mai mare..
Proteinele de clasa II și III diferă, de asemenea, de clasa I prin faptul că au în general glicozilații la suprafața lor..
Din punct de vedere mecanic, peroxidazele pot fi, de asemenea, clasificate în funcție de natura atomilor care se găsesc în centrul lor catalitic. În acest fel, hemoperoxidaze (cele mai frecvente), vanadiu-haloperoxidaze și altele.
După cum sa menționat deja, aceste peroxidaze au un grup protetic în centrul lor catalitic cunoscut sub numele de grup hem. Atomul de fier din acest loc este coordonat de patru legături cu atomii de azot..
În loc de un grup hem, vanadiu-haloperoxidazele posedă vanadat ca grup protetic. Aceste enzime au fost izolate de organismele marine și unele ciuperci terestre.
Vanadiul din această grupă este coordonat de trei oxigeni neproteici, un azot dintr-un reziduu de histidină și un azot dintr-o legătură azidică..
Multe haloperoxidaze bacteriene care au grupuri protetice, altele decât hemul sau vanadiul, sunt clasificate în acest grup. În acest grup există și glutation peroxidaze, care conțin o grupă protetică seleno-cisteină și unele enzime capabile să oxideze lignina..
Nimeni nu a comentat acest articol încă.