maltaza, cunoscută și sub denumirea de α-glucozidază, acidă maltoză, glucoză invertază, glucozidosucrază, lizozomală α-glucozidază sau maltază-glucoamilază, este enzima responsabilă de hidroliza maltozei în celulele epiteliului intestinal în ultimele etape ale digestiei amidonului.
El aparține clasei de hidrolaze, în mod specific subclasei glicozidazelor, care sunt capabile să rupă legăturile α-glucozidice dintre reziduurile de glucoză (EC. 3.2.1.20). Această categorie grupează diferite enzime a căror specificitate este îndreptată către exo-hidroliza glucozidelor terminale legate de legături α-1,4..
Unele maltaze sunt capabile să hidrolizeze polizaharidele, dar într-un ritm mult mai lent. În general, după acțiunea maltazei, se eliberează reziduuri de α-D-glucoză, totuși, enzimele din aceeași subclasă pot hidroliza β-glucani, eliberând astfel reziduuri de β-D-glucoză..
Existența enzimelor maltază a fost demonstrată inițial în anul 1880 și se știe acum că nu este prezentă doar la mamifere, ci și la microorganisme precum drojdia și bacteriile, precum și la multe plante superioare și cereale..
Un exemplu al importanței activității acestor enzime este legat de Saccharomyces cerevisiae, microorganismul responsabil de producerea berii și a pâinii, care este capabil să degradeze maltoza și maltotrioza datorită faptului că are enzime maltoza, ale căror produse sunt metabolizate în produse de fermentare caracteristice acestui organism.
Indice articol
Maltaza este o proteină amfipatică asociată cu membrana celulelor intestinale. Este, de asemenea, cunoscută o izozimă cunoscută sub numele de acid maltază, localizată în lizozomi și capabilă să hidrolizeze diferite tipuri de legături glicozidice pe diferite substraturi, nu doar maltoză și legături α-1,4. Ambele enzime au multe caracteristici structurale.
Enzima lizozomală are aproximativ 952 de aminoacizi și este procesată post-translațional prin glicozilare și îndepărtarea peptidelor la terminalele N și C..
Studiile efectuate cu enzima din intestinul șobolanilor și porcilor stabilesc că la aceste animale enzima constă din două subunități care diferă unele de altele în ceea ce privește unele proprietăți fizice. Aceste două subunități apar din același precursor polipeptidic care este scindat proteolitic..
Spre deosebire de porci și șobolani, enzima la om nu are două subunități, ci este o singură greutate moleculară mare și foarte glicozilată (pentru N- Da SAU-glicozilare).
Maltaza de drojdie, codificată de genă MAL62, cântărește 68 kDa și este o proteină citoplasmatică care există ca monomer și hidrolizează un spectru larg de α-glucozide.
În drojdie există cinci izoenzime codificate în zonele telomerice a cinci cromozomi diferiți. Fiecare locus codificator al genei GRESIT De asemenea, cuprinde un complex de gene al tuturor genelor implicate în metabolismul maltozei, inclusiv permeaza și proteinele reglatoare, ca și cum ar fi un operon.
Enzima prezentă în plante s-a dovedit a fi sensibilă la temperaturi peste 50 ° C și că maltaza apare în cantități mari în cerealele încolțite și neînmugurite.
În plus, în timpul degradării amidonului, această enzimă este specifică maltozei, deoarece nu acționează asupra altor oligozaharide, dar se termină întotdeauna cu formarea glucozei..
Maltaza intestinală umană este sintetizată ca un singur lanț polipeptidic. Carbohidrații bogați în reziduuri de manoză sunt adăugați translațional prin glicozilare, ceea ce pare să protejeze secvența de degradare proteolitică.
Studiile asupra biogenezei acestei enzime stabilesc că aceasta este asamblată ca o moleculă cu greutate moleculară mare într-o stare „legată de membrană” a reticulului endoplasmatic și că este procesată ulterior de enzimele pancreatice și „re-glicozilată” în complexul Golgi.
În drojdie există cinci izoenzime codificate în zonele telomerice a cinci cromozomi diferiți. Fiecare locus codificator al genei GRESIT cuprinde, de asemenea, un complex genic al tuturor genelor implicate în metabolismul maltozei, inclusiv permeaza și proteinele reglatoare.
Sistemul de metabolizare a maltozei la bacterii precum E coli, Este foarte asemănător cu sistemul lactozei, în special în organizarea genetică a operonului responsabil de sinteza proteinelor reglatoare, transportoare și cu activitate enzimatică pe substrat (maltaze).
În majoritatea organismelor în care a fost detectată prezența enzimelor, cum ar fi maltoza, această enzimă joacă același rol: degradarea dizaharidelor, cum ar fi maltoza, pentru a obține produse carbohidrat solubile care sunt mai ușor metabolizate..
În intestinul mamiferelor, maltaza joacă un rol cheie în etapele finale ale degradării amidonului. Deficiențele acestei enzime sunt în general observate în condiții precum glicogenoză de tip II, care este legată de stocarea glicogenului.
La bacterii și drojdii, reacțiile catalizate de enzimele de acest tip reprezintă o sursă importantă de energie sub formă de glucoză care intră pe calea glicolitică, cu sau fără fermentare..
La plante, maltaza, împreună cu amilazele, participă la degradarea endospermului în semințele „adormite” și care sunt activate de gibereline, hormoni care reglează creșterea plantelor, ca o condiție prealabilă a germinării..
În plus, multe plante tranzitorii producătoare de amidon în timpul zilei au maltaze specifice care contribuie la descompunerea intermediarilor în metabolismul lor pe timp de noapte, iar cloroplastele s-au dovedit a fi principalele locuri de stocare a maltozei din aceste organisme..
Nimeni nu a comentat acest articol încă.