Transferase procesele, funcțiile, nomenclatura și subclasele

transferaze sunt enzime responsabile de transferul grupărilor funcționale de la un substrat care acționează ca donator la altul care acționează ca receptor. Majoritatea proceselor metabolice esențiale pentru viață implică enzime transferază.

Prima observație a reacțiilor catalizate de aceste enzime a fost documentată în 1953 de dr. R. K. Morton, care a observat transferul unei grupări fosfat de la o fosfatază alcalină la o β-galactozidază care a acționat ca receptor pentru grupul fosfat..

Nomenclatura enzimelor transferază se efectuează în general în funcție de natura moleculei care acceptă grupa funcțională în reacție, de exemplu: ADN-metiltransferază, Glutation-transferază, 1,4-α-glucan 6-α-glucosiltransferază, printre altele.

Transferazele sunt enzime cu importanță biotehnologică, în special în industria alimentară și a medicamentelor. Genele lor pot fi modificate pentru a desfășura activități specifice în organisme, contribuind astfel direct la sănătatea consumatorilor, dincolo de beneficiul nutrițional..

Medicamentele prebiotice pentru flora intestinală sunt bogate în transferaze, deoarece acestea participă la formarea glucidelor care favorizează creșterea și dezvoltarea microorganismelor benefice din intestin..

Deficiențele, deteriorările structurale și întreruperile proceselor catalizate de transferaze determină acumularea de produse în celulă, motiv pentru care multe boli și patologii diferite sunt asociate cu astfel de enzime.

Funcționarea defectuoasă a transferazelor provoacă boli precum galactozemia, Alzheimer, boala Huntington, printre altele.

Indice articol

• 1 Procese biologice la care participă
• 2 Funcții
• 3 Nomenclatură
• 4 Subclase
  • 4.1 EC.2.1 Grupuri de transfer ale unui atom de carbon
  • 4.2 EC.2.2 Transferați grupări aldehidă sau cetonică
  • 4.3 EC.2.3 Aciltransferaze
  • 4.4 EC.2.4 Glicoziltransferaze
  • 4.5 EC.2.5 Transferă grupări alchil sau arii, în afară de grupările metil
  • 4.6 EC.2.6 Transferă grupe de azot
  • 4.7 EC.2.7 Grupuri de transfer care conțin grupări fosfat
  • 4.8 EC.2.8 Grupuri de transfer care conțin sulf
  • 4.9 EC.2.9 Grupuri de transfer care conțin seleniu
  • 4.10 EC.2.10 Grupuri de transfer care conțin fie molibden, fie tungsten
• 5 Referințe

Procese biologice la care participă

Printre numărul mare de procese metabolice la care participă transferazele se numără biosinteza glicozidelor și metabolismul zaharurilor în general..

O enzimă glucotransferază este responsabilă pentru conjugarea antigenelor A și B pe suprafața celulelor roșii din sânge. Aceste variații în legarea antigenului provin dintr-un polimorfism al aminoacizilor Pro234Ser ai structurii originale a B-transferazelor..

Glutation-S-transferaza din ficat participă la detoxifierea celulelor hepatice, ajutându-le să le protejeze de speciile reactive de oxigen (ROS), de radicalii liberi și de peroxizii de hidrogen care se acumulează în citoplasma celulară și sunt foarte toxici.

Aspartatul carbamoil transferază catalizează biosinteza pirimidinelor în metabolismul nucleotidelor, componentelor fundamentale ale acizilor nucleici și moleculelor cu energie ridicată utilizate în multiple procese celulare (cum ar fi ATP și GTP, de exemplu).

Transferazele participă direct la reglarea multor procese biologice prin tăcerea prin mecanisme epigenetice a secvențelor ADN care codifică informațiile necesare pentru sinteza elementelor celulare.

Histona acetiltransferazele acetilat au conservat reziduurile de lizină pe histone prin transferarea unei grupări acetil dintr-o moleculă de acetil-CoA. Această acetilare stimulează activarea transcripției asociate cu dezvoltarea sau relaxarea euchromatinei..

Fosfotransferazele catalizează transferul grupărilor fosfat în probabil toate contextele metabolice celulare. Are un rol important în fosforilarea glucidelor.

Aminotransferazele catalizează transferul reversibil al grupelor amino de la aminoacizi la oxacizi, una dintre multele transformări de aminoacizi mediate de enzimele dependente de vitamina B6..

Caracteristici

Transferazele catalizează mișcarea grupurilor chimice prin efectuarea reacției prezentate mai jos. În următoarea ecuație, litera „X” reprezintă molecula donatoare a grupului funcțional „Y” și „Z” acționează ca acceptor.

X-Y + Z = X + Y-Z

Acestea sunt enzime cu elemente electronegative și nucleofile puternice în compoziția lor; aceste elemente sunt responsabile pentru capacitatea de transfer a enzimei.

Grupurile mobilizate de transferaze sunt în general resturi de aldehidă și cetonă, acil, glucozil, alchil, azot și grupuri bogate în azot, fosfor, grupări care conțin sulf, printre altele..

Nomenclatură

Clasificarea transferazelor respectă regulile generale pentru clasificarea enzimelor propuse de Comisia pentru enzime (Comisia pentru enzime) în 1961. Potrivit comitetului, fiecare enzimă primește un cod numeric pentru clasificarea sa.

Poziția numerelor din cod indică fiecare dintre diviziunile sau categoriile din clasificare și aceste numere sunt precedate de literele „CE”.

În clasificarea transferazelor, primul număr reprezintă clasa enzimei, al doilea număr simbolizează tipul de grup pe care îl transferă, iar al treilea număr se referă la substratul pe care acționează..

Nomenclatura clasei transferazelor este EC.2. Are zece subclase, deci enzimele se găsesc cu codul de la EC.2.1 pană la EC.2.10.  Fiecare denotare a subclasei se face în principal în funcție de tipul de grup care transferă enzima.

Subclase

Cele zece clase de enzime din familia transferazelor sunt:

EC.2.1 Grupuri de transfer ale unui atom de carbon

Transferă grupuri care includ un singur carbon. Metiltransferaza, de exemplu, transferă o grupare metil (CH3) la bazele azotate ale ADN-ului. Enzimele acestui grup reglează direct translarea genelor.

EC.2.2 Transferați grupări aldehidice sau cetonice

Acestea mobilizează grupări aldehide și grupări cetonice având zaharide ca grupe receptoare. Carbamiltransferaza reprezintă un mecanism de reglare și sinteză a pirimidinelor.

EC.2.3 Aciltransferaze

Aceste enzime transferă grupări acil la derivați de aminoacizi. Peptidiltransferaza efectuează formarea esențială a legăturilor peptidice între aminoacizii adiacenți în timpul procesului de traducere.

EC.2.4 Glicoziltransferaze

Acestea catalizează formarea de legături glicozidice folosind grupe de zahăr fosfat ca grupuri donatoare. Toate ființele vii prezintă secvențe de ADN pentru glicoziltransferaze, deoarece participă la sinteza glicolipidelor și glicoproteinelor.

EC.2.5 Transferă grupări alchil sau arii, în afară de grupările metil

Mobilizează grupări alchil sau arii (altele decât CH3), cum ar fi grupările dimetil, de exemplu. Printre acestea se numără glutationul transferază, care a fost menționat anterior..

EC.2.6 Transferă grupe de azot

Enzimele din această clasă transferă grupuri de azot precum -NH2 și -NH. Aceste enzime includ aminotransferazele și transaminazele..

EC.2.7 Grupuri de transfer care conțin grupări fosfat

Acestea catalizează fosforilarea substraturilor. În general, substraturile acestor fosforilări sunt zaharuri și alte enzime. Fosfotransferazele transportă zaharurile în celulă, fosforilându-le simultan.

EC.2.8 Grupuri de transfer care conțin sulf

Acestea se caracterizează prin catalizarea transferului grupurilor care conțin sulf în structura lor. Coenzima A transferază aparține acestei sub-clase.

EC.2.9 Grupuri de transfer care conțin seleniu

Sunt cunoscute sub numele de seleniotransferaze. Acestea mobilizează grupuri L-seril pentru a transfera ARN-uri.

EC.2.10 Grupuri de transfer care conțin fie moly, fie tungsten

Transferazele acestui grup mobilizează grupuri care conțin molibden sau tungsten la molecule care au ca acceptori grupări sulfuroase..

Referințe

1. Alfaro, J. A., Zheng, R. B., Persson, M., Letts, J. A., Polakowski, R., Bai, Y., ... & Evans, S. V. (2008). Glicoziltransferazele grupei sanguine A și B ABO (H) recunosc substratul prin modificări conformaționale specifice. Jurnalul de chimie biologică, 283 (15), 10097-10108.
2. Aranda Moratalla, J. (2015). Studiu computațional al ADN-metiltransferazelor. Analiza mecanismului epigenetic al metilării ADN-ului (teză-doctorat, Universitatea din Valencia-Spania).
3. Armstrong, R. N. (1997). Structura, mecanismul catalitic și evoluția glutationului transferaze. Cercetări chimice în toxicologie, 10 (1), 2-18.
4. Aznar Cano, E. (2014). Studiul fagic al „Helicobacter pylori” prin metode fenotipice și genotipice (Disertație de doctorat, Universitatea Complutense din Madrid)
5. Boyce, S. și Tipton, K. F. (2001). Clasificarea și nomenclatura enzimei. eLS.
6. Bresnick, E. și Mossé, H. (1966). Aspartat carbamoiltransferază din ficatul de șobolan. Jurnal Biochimic, 101(1), 63.
7. Gagnon, S. M., Legg, M. S., Polakowski, R., Letts, J. A., Persson, M., Lin, S., ... și Borisova, S. N. (2018). Reziduurile conservate Arg188 și Asp302 sunt esențiale pentru organizarea activă a sitului și cataliza în glicoziltransferazele grupei sanguine A și B umane ABO (H). Glicobiologie, 28 (8), 624-636
8. Grimes, W. J. (1970). Transferazele acidului sialic și nivelurile de acid sialic în celulele normale și transformate. Biochimie, 9 (26), 5083-5092.
9. Grimes, W. J. (1970). Transferazele acidului sialic și nivelurile de acid sialic în celulele normale și transformate. Biochimie, 9(26), 5083-5092.
10. Hayes, J. D., Flanagan, J. U. și Jowsey, I. R. (2005). Glutationul transferaze. Annu. Pr. Pharmacol. Toxicol., Patru cinci, 51-88.
11. Hersh, L. B. și Jencks, W. P. (1967). Coenzima A Transferază cinetică și reacții de schimb. Jurnalul de chimie biologică, 242 (15), 3468-3480
12. Jencks, W. P. (1973). 11 Coenzima A Transferaze. În enzime (Vol. 9, pp. 483-496). Academic Press.
13. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G. J. și Withers, S. G. (2008). Glicoziltransferazele: structuri, funcții și mecanisme. Revizuirea anuală a biochimiei, 77
14. Lairson, L. L., Henrissat, B., Davies, G. J. și Withers, S. G. (2008). Glicoziltransferazele: structuri, funcții și mecanisme. Revizuirea anuală a biochimiei, 77.
15. Lambalot, R. H., Gehring, A. M., Flugel, R. S., Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, M. A., ... & Walsh, C. T. (1996). O nouă superfamilie enzimatică fosfopantetinil transferaze. Chimie și biologie, 3(11), 923-936
16. Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P. și Rees, S. (1999). Reducerea imunoreactivității colinei acetiltransferazei, dar nu a imunoreactivității receptorului muscarinic-m2 în trunchiul cerebral al sugarilor SIDS. Jurnal de neuropatologie și neurologie experimentală, 58 (3), 255-264
17. Mannervik, B. (1985). Izoenzimele glutationului transferază. Progrese în enzimologie și domenii conexe ale biologiei moleculare, 57, 357-417
18. MEHTA, P. K., HALE, T. I. și CHRISTEN, P. (1993). Aminotransferaze: demonstrație de omologie și divizare în subgrupuri evolutive. Jurnalul European de Biochimie, 214(2), 549-561
19. Monro, R. E., Staehelin, T., Celma, M. L. și Vazquez, D. (1969, ianuarie). Activitatea peptidil transferază a ribozomilor. În Simpozioane Cold Spring Harbor despre biologie cantitativă (Vol. 34, pp. 357-368). Presa de laborator Cold Spring Harbor.
20. Montes, C. P. (2014). Enzime în alimente? Biochimia comestibilului. Revista Universitară UNAM, cincisprezece, 12.
21. Morton, R. K. (1953). Activitatea transferază a enzimelor hidrolitice. Natură, 172(4367), 65.
22. Negishi, M., Pedersen, L. G., Petrotchenko, E., Shevtsov, S., Gorokhov, A., Kakuta, Y., și Pedersen, L. C. (2001). Structura și funcția sulfotransferazelor. Arhive de biochimie și biofizică, 390(2), 149-157
23. Comitetul de nomenclatură al Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB). (2019). Adus de la qmul.ac.uk
24. Rej, R. (1989). Aminotransferazele în boală. Clinici în medicina de laborator, 9(4), 667-687.
25. Xu, D., Song, D., Pedersen, L. C. și Liu, J. (2007). Studiul mutațional al heparan sulfatului 2-O-sulfotransferază și al condroitin sulfatului 2-O-sulfotransferazei. Jurnalul de chimie biologică, 282(11), 8356-8367